Hemoglobina versus mioglobina
Hemoglobina versus Myoglobin
A mioglobina e a hemoglobina são hemoproteínas que possuem a capacidade de ligar oxigênio molecular. Estas são as primeiras proteínas a ter sua estrutura tridimensional resolvida por cristalografia de raios-X. As proteínas são os polímeros de aminoácidos, unidos através de ligações peptídicas. Os aminoácidos são os blocos de construção das proteínas. Com base na sua forma geral, essas proteínas são categorizadas sob proteínas globulares. As proteínas globulares têm formas um tanto esféricas ou elipsoidais. As diferentes propriedades dessas proteínas globulares únicas ajudam o organismo a mudar as moléculas de oxigênio entre elas. O local ativo dessas proteínas especiais consiste de uma protoporfirina IX de ferro (II) encapsulada em um bolso resistente à água.
Myoglobin
A mioglobina ocorre como uma proteína monomérica na qual a globina que envolve um heme. Atua como um transportador secundário de oxigênio no tecido muscular. Quando as células musculares estão em ação, elas precisam de uma grande quantidade de oxigênio. As células musculares usam essas proteínas para acelerar a difusão de oxigênio e tomar oxigênio para tempos de respiração intensa. A estrutura terciária da mioglobina é semelhante a uma estrutura típica da proteína do glóbulo solúvel em água.
A cadeia de mioglobina polipeptídica possui 8 hélices α direitas distintas. Cada molécula de proteína contém um grupo protémico de hemo e cada resíduo de heme contém um átomo de ferro central coordenado. O oxigênio é ligado diretamente ao átomo de ferro do grupo de prótese heme.
Hemoglobina
A hemoglobina ocorre como uma proteína tetramérica em que cada subunidade é constituída por uma globina que envolve um heme. É o transportador de oxigênio do todo o sistema. Ele liga moléculas de oxigênio e depois é transportado através do sangue por glóbulos vermelhos.
Nos vertebrados, o oxigênio é difundido através do tecido pulmonar nos glóbulos vermelhos. Como a hemoglobina é um tetrâmero, ela pode ligar quatro moléculas de oxigênio ao mesmo tempo. O oxigênio ligado é então distribuído por todo o corpo e descarregado de glóbulos vermelhos para células que respiram. A hemoglobina então leva o dióxido de carbono e os devolve de volta aos pulmões. Portanto, a hemoglobina serve para fornecer oxigênio necessário para o metabolismo celular e remove o produto residual resultante, dióxido de carbono.
A hemoglobina é constituída por várias cadeias polipeptídicas. A hemoglobina humana é composta por duas subunidades α (alfa) e duas β (beta). Cada subunidade α tem 144 resíduos e cada subunidade β possui 146 resíduos. As características estruturais das subunidades α (alfa) e β (beta) são semelhantes à mioglobina.
Hemoglobina versus Myoglobin
• A hemoglobina transporta oxigênio no sangue enquanto a mioglobina transporta ou armazena oxigênio nos músculos.
• A mioglobina consiste em uma única cadeia polipeptídica e a hemoglobina é constituída por várias cadeias polipeptídicas.
• Ao contrário da mioglobina, a concentração de hemoglobina nos glóbulos vermelhos é muito alta.
• No início, a mioglobina liga moléculas de oxigênio com muita facilidade e ultimamente se satura. Este processo de ligação é muito rápido na mioglobina do que na hemoglobina. A hemoglobina inicialmente liga oxigênio com dificuldade.
• A mioglobina ocorre como uma proteína monomérica enquanto a hemoglobina ocorre como uma proteína tetramérica.
• Dois tipos de cadeias polipeptídicas (duas cadeias α e duas cadeias β) estão presentes na hemoglobina.
• A mioglobina pode ligar uma molécula de oxigênio chamada monômero, enquanto a hemoglobina pode ligar quatro moléculas de oxigênio, chamadas tetrâmeros.
• A mioglobina liga o oxigênio mais forte do que a hemoglobina.
• A hemoglobina pode ligar e descarregar oxigênio e dióxido de carbono, ao contrário da mioglobina.
