Diferenças entre quimotripsina e tripsina Diferença entre
Chymotrypsin vs Trypsin
Todo o trato digestivo libera várias enzimas para quebrar moléculas de alimentos complexas em mais simples e digeríveis. O estômago, o fígado, o pâncreas, todos os sumos elaborados para ajudar a converter nossos alimentos em carboidratos, proteínas e gorduras para que nosso corpo possa absorvê-los e utilizá-los. O pâncreas, situado no abdômen, logo abaixo do nosso estômago, é um órgão em forma de folha que libera o número máximo de enzimas digestivas. Tanto a tripsina como a quimotripsina, são enzimas digestivas produzidas por ela.
Agora, uma vez que estas enzimas são tão fortes que são capazes de digerir, mesmo o próprio pâncreas, todos são liberados das células em formas inativadas. Estes também são chamados de precursores. Os precursores precisam ser convertidos na forma ativa por outra substância química ou se ativam a determinadas temperaturas. A tripsina é liberada como tripsinogênio do pâncreas, enquanto a quimotripsina é liberada como quimotripsinogênio. O tripsinógeno é liberado juntamente com outra enzima inibidora de tripsina para evitar que qualquer tripsina acidentalmente ativada danifique o pâncreas. Juntamente com tripsinogênio e quimiotripsinogênio, procarboxipeptidase, muitas lipases, elastases e proteases são elaboradas e esvaziadas através do ducto pancreático no intestino delgado (duodeno).
A liberação destas enzimas ou zimogênios do pâncreas é estimulada por um neurotransmissor chamado Cholecystokinin (CCK). O CCK é liberado pelo duodeno em resposta a alimentos ricos em gorduras e proteínas no lúmen.
O Trypsinogen é convertido na sua forma activa de tripsina quando entra em contacto com a borda da escova do intestino delgado. Aqui, uma enzima chamada enterocinase é liberada das vilosidades da borda do pincel. Agora, a tripsina ativada continua ativando todas as outras enzimas liberadas, como o quimotripsinogênio, procarboxipeptidase, etc. nas suas formas ativas de quimotripsina e carboxipeptidase, etc.
A tripsina e a quimiotripsina são ambas enzimas de digestão de proteínas. Eles quebram proteínas em seus aminoácidos componentes. A tripsina digere as proteínas através da quebra de aminoácidos básicos como arginina e lisina, enquanto a quimotripsina quebra aminoácidos aromáticos como triptofano, fenilalanina e tirosina. A quimotripsina separa basicamente as ligações de péptido amida em polipéptidos. Também atua sobre aminoácidos de leucina e metionina.
A quimotripsina tem 3 formas isoméricas, nomeadamente o quimotripsinogénio B1, o quimotripsinogênio B2 e a quimotripsina C. De forma similar, a tripsina possui 3 isoenzimas chamadas tripsina 1, tripsina 2 e mesotripsina. As funções dessas formas isoméricas de tripsina e quimotripsina são as mesmas.
Medicamente, a tripsina é extremamente importante, pois a ativação intracraneática da tripsina pode causar uma terrível cascata de reações.Ele ativará todas as outras enzimas digestivas, as lipases, as proteases, as elastases e começará a digerir o pâncreas por dentro, levando a pancreatite aguda. A pancreatite aguda é uma condição potencialmente fatal, se não for identificada precocemente e tratada adequadamente. Por outro lado, uma deficiência de tripsina pode levar a outro distúrbio chamado íleo do mecônio em um recém-nascido. Devido à deficiência de tripsina, o mecônio (fezes neonatais) não é liquefeito e não pode passar através dos intestinos, produzindo bloqueio e obstrução intestinal completa. Esta é uma condição cirúrgica e precisa ser tratada imediatamente.
Pegue os ponteiros de casa:
A tripsina e a quimotripsina são ambas enzimas de digestão de proteínas liberadas pelo pâncreas exócrino no abdômen.
Ambos são liberados em suas formas inativadas, tripsinogênio e quimotripsinogênio.
O tripsinógeno é ativado pela enterocinase que é liberada pelas células de bexiga do duodeno.
A tripsina, por sua vez, ativa a quimotripsina convertendo-a do quimotripsinogênio.
A tripsina ativa outras enzimas como protease, lipases, elastases e carboxipeptidases.
A tripsina é extremamente potente e é liberada juntamente com uma enzima inibidora de tripsina dentro do pâncreas.
A tripsina se ativada no pâncreas pode causar pancreatite aguda, que é uma condição potencialmente fatal da autólise do tecido pancreático.
A deficiência de tripsina ocorre na fibrose cística causando íleo do mecônio em neonatos.
